Белок восстановления флуоресценции - Fluorescence recovery protein

Белок восстановления флуоресценции
Идентификаторы
ОрганизмSynechocystis sp. PCC 6803
СимволFRP
Альт. символыslr1964
PDB4JDX
UniProtP74103

Белок восстановления флуоресценции (FRP) представляет собой небольшой белок, участвующий в регуляции нефотохимическая закалка в цианобактерии. Предотвращает накопление красной фотоактивированной формы апельсиновый каротиноидный белок (OCP), тем самым уменьшая количество тушения флуоресценции, которое происходит между OCP и фикобилисома антенные комплексы.[1] Он взаимодействует с C-терминал домен OCP, который разделяет гомологию с NTF2 суперсемейство.[2]

Функция

FRP конститутивно активен, как in vivo и in vitro. Способен предотвратить тушение фикобилин флуоресценция OCP in vitro.[3]Сверхэкспрессия FRP в Synechocystis PCC 6803 приводит к отсутствию тушения флуоресценции.[4] Делеционные мутанты FRP демонстрируют немного большую степень тушения флуоресценции, вызванного сильным сине-зеленым светом, но не смогли восстановить уровни флуоресценции при переносе в темноту или слабое освещение.[1]

Структура

Белок полностью альфа-спиральный, а структура белка от Synechocystis была решена в 2013 году, показывая как димер также как и тетрамер образуются в том же кристалле, который используется для дифракции рентгеновских лучей.[2] Считается, что димер - это активная форма. В структуре тетрамера одна из альфа-спиралей удлиняется, нарушая структуру консервативного участка аминокислот, который, как предполагается, является активный сайт. Среди этих консервативных остатков гистидин в положении 53 и аргинин было показано, что остаток в положении 60 важен для активности. Мутации в нескольких других остатках в этом пластыре привели к плохой экспрессии и преципитации, а также к потере активности.

Геномика

Ген FRP обычно находится сразу после OCP, хотя CrtW-подобный ген B-каротинкетолазы иногда обнаруживается между OCP и FRP. Ген FRP транскрибируется независимо от OCP в Synechocystis 6803 и, таким образом, локус OCP / FRP не считается опероном.[1]

Гипотезы

  • Тетрамеризация может инактивировать часть FRP и, таким образом, может служить регуляторным переключателем, разрешающим возникновение NPQ. Это может происходить из-за структурных изменений, вызванных различиями в клеточном pH или окислительно-восстановительном потенциале, которые обычно возникают при сильном освещении.[2]
  • FRP может запускать инактивацию OCP, собирая вместе два домена OCP, хотя никакого взаимодействия с N-концевым доменом OCP обнаружено не было.
  • FRP может стимулировать преобразование OCP обратно в его неактивную оранжевую форму, воздействуя на каротиноид.

Рекомендации

  1. ^ а б c Boulay C, Wilson A, D'Haene S, Kirilovsky D (июнь 2010 г.). «Идентификация белка, необходимого для восстановления полной емкости антенны в фотозащитном механизме, связанном с OCP, у цианобактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (25): 11620–5. Дои:10.1073 / pnas.1002912107. ЧВК  2895087. PMID  20534537.
  2. ^ а б c Саттер М., Уилсон А., Леверенц Р.Л., Лопес-Игуаль Р., Туротта А., Салмин А.Е., Кириловский Д., Керфельд, Калифорния (июнь 2013 г.). «Кристаллическая структура FRP и идентификация активного сайта для модуляции OCP-опосредованной фотозащиты у цианобактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (24): 10022–7. Дои:10.1073 / pnas.1303673110. ЧВК  3683793. PMID  23716688.
  3. ^ Гвиздала М., Уилсон А., Кириловский Д. (июль 2011 г.). «Восстановление in vitro фотозащитного механизма цианобактерий, опосредованного оранжевым каротиноидным белком в Synechocystis PCC 6803». Растительная клетка. 23 (7): 2631–43. Дои:10.1105 / tpc.111.086884. ЧВК  3226224. PMID  21764991.
  4. ^ Гвиздала М., Уилсон А., Омайри-Насер А., Кириловский Д. (март 2013 г.). «Характеристика белка восстановления флуоресценции Synechocystis PCC 6803, участвующего в фотозащите». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1827 (3): 348–54. Дои:10.1016 / j.bbabio.2012.11.001. PMID  23159727.